Catalase Enzym: Grondiddien

Catalase ass en Enzym deen an bal all Liewewiesen ass. Déi Haaptfunktioun ass d'Zersetzungskapazitéit vu Waasserstoffperoxid un d'Substanzen harmlos zum Kierper ze katalyséieren. Catalase ass vu grousser Bedeitung fir déi wichteg Aktivitéit vun Zellen, well et schützt se vun Zerstéierung duerch aktive Formen vum Sauerstoff.

Allgemeng Informatiounen

D'Enzym Katalaassien bezéien sech op Oxidoreduktasen - eng rieseg Klasse vun Enzyme déi de Elektronongrütt aus dem Reduktantmolekül (Donor) an d'oxidéiert Molekül (Akzeptor) katalyséieren.

Den Optimum pH fir Katalade am mënschleche Kierper ass ongeféier 7 awer de Fall vun der Reaktioun ännert net vill bei Waasserstoffwäerter vu 6,8 bis 7,5. Den optimale pH fir aner Kataloge reest vu 4 bis 11, jee no der Art vum Organismus. Déi optimal Temperatur ass och verschidden fir eng Persoun ass ronn 37 ^° C

Catalase ass ee vun den schnellsten Enzyme. Just eng Molekül dovunner kann Millioune vu Waasserstoffperoxidmolekülen an d'Waasser an d'Sauerstoff an zweeter. Aus dem Punkt vun der Enzymologie heescht dat, datt de Katalase-Enzym sech duerch eng grouss Zuel vu Revolutiounen zeechent.

Struktur vum Enzym

Catalase ass en Tetramer vun véier Polypeptidketten, déi all eng Längt vu méi wéi 500 Aminosäuren hunn. De Enzym huet véier Gruppen vu Porphyreschaen, wéinst deenen a mat den aktive Form vun Sauerstoff reagéiert. Och oxidéiert Häm ass eng prothetesch Grupp vu Katalaass.

Geschicht vun der Entdeckung

Katalanesch ass bis 1818 bei Wëssenschaftler net bekannt, während de Louis Jacques Tenar, e Chemiker deen Wasserstoffperoxid an den Zelle vu Liewewiesen entdeckt huet, net virschreift datt seng Zerstéierung wéinst der Aktioun vun enger onbekannter biologescher Substanz ass.

1900 huet den däitsche Chemiker Oscar Lev de Begrëff "catalase" fir eng mysteriéis Substanz ze ginn, déi Peroxide zersetzt. Hien huet och geschafft, d'Fro ze beäntweren, wou d'Enzym Katalaassis enthale gëtt. Als Resultat vun vill Experimenter huet Oscar Lev festgestallt, datt dësen Enzym eng praktesch ass fir bal all Déieren a Planzenorganismen. An enger liewender Zell, wéi vill aner Enzyme, ass Katalaassis an Peroxisomeren enthale.

1937 gouf d'Katalysa vu Rëndelekraaft zum éischte Kéier kristalliséiert. 1938 ass d'Molekülmasse vum Enzym bestëmmt ginn 250 kDa. 1981 hunn d'Wëssenschaftler e Bild vun der dräidimensionaler Struktur vun Rindekatalase kritt.

Katalyse vum Waasserstoffperoxid

Trotz der Tatsaach, datt Waasserstoffperoxid e Produkt vu ville normale metaboleschen Prozesser ass, ass et net fir de Kierper net harmlos.

Fir d'Zerstéierung vun Zellen a Gewëss ze verhënneren, muss de Waasserstoffperoxid séier an eng aner, manner geféierlech Substanz fir de Kierper ëmgewandelt ginn. Et ass duerch dës Aufgab, déi den Catalyse-Enzym këmmert - et zerstéiert de Molekül Peroxid op zwou Molekülen vum Waasser an e Sauerstoffmolekül.

D'Reaktioun vun der Zersetzung vun Waasserstoffperoxid am Liewensgewënn:

2 H ₂ O ₂ → 2 H ₂ O + O ₂

De molekulare Mechanismus vu Waasserstoffperoxiddespaltung vum Enzym Katalaassis ass nach net nogewisen. Et gëtt ugeholl datt d'Reaktioun an zwou Etappen stattfënnt - an der éischter Etapp ass Eisen an der prothetescher Grupp vun Katalaass zu dem Sauerstoffatom vun Peroxid bindend, während ee Molekül vum Waasser eraus ass. Op der zweeter Stuf reagéiert d'oxidéiert Häm mat engem anere Molekül aus Waasserstoffperoxid, wat d'Bildung vun engem anere Molekül aus Waasser a engem Molekül vu Sauerstoff entstinn.

Duerch dës Aktioun vum Enzym Katalaassis op Waasserstoffperoxid ass d'Präsenz vun dësem aktive Substanz an Gewierproben einfach ze bestëmmen. Fir dëst ze maachen, nëmmen eng kleng Quantitéit vu Waasserstoffperoxid un d'Testerbeispill addéieren an d'Reaktioun beobachten. D'Präsenz vun engem Enzym gëtt duerch d'Sauerstoffblasenbildung bezeechent. Dës Reaktioun ass gutt, well et keng speziell Ausrüstung oder Instrumenter brauch - et kann mam blouss Auge observéiert ginn.

Et ass ze behalen datt de Ion vun all Schwéiermetall kann als en net kompetitiv Inhibitor vun Catatalas handelen. Zousätzlech huet all bekannt Cyanid als kompetitiv Katalaassinhibitor behandelt, wann et vill Waasserstoffperoxid am Gewëssen ass. Arsenate spille d'Roll vun Aktivatoren.

Applikatioun

De degradéiert Effekt vum Enzym Katalaass op Waasserstoffperoxid huet an der Nahrungsindustrie Applikatioun fonnt - dësen Enzym entfouert vun der Mëllech H ₂ O ₂ fir d'Virbereedung vum Kéis. Eng aner Applikatioun ass speziell Nahrungverpackungen, déi d'Produkter vun der Oxidatioun schützt. Catalase gëtt och an der Textilindustrie benotzt fir Wasserstoffperoxid aus Gewëss z'erreechen.

Et gëtt a klenge Mounts an der Hygiène vu Kontaktlinsen benotzt. Verschidde Desinfektionater hunn Wasserstoffperoxid an der Zesummesetzung, an d'Katalase gëtt benotzt fir dës Komponente opzehuelen, ier d'Lënsen erëmverliewt ginn.

Aktivitéit

D'Aktivitéit vum Catalyse-Enzym hängt vum Alter vum Organismus. Bei jonken Gewëss, ass d'Aktivitéit vum Enzym vill méi héich wéi an deenen alen. Mat Alter, souwuel beim Mënsch an an Déieren, verännert d'Aktivitéit vu Katala grad wéi d'Resultat vum Alter vun den Organer a Gewëss.

Laut enger neier Etude ass eng Ofsenkung vun der Katalade-Aktivitéit eng vun de méiglechen Ursaachen fir Haaraipolitik. Waasserstoffperoxid ass ëmmer am menschleche Kierper gebiede ginn, awer net schueden - Katalaass ass séier zerstéiert. Awer wann de Niveau vun dësem Enzym reduzéiert gëtt, ass et evident datt net all Waasserstoffperoxid vum Enzym katalyséiert gëtt. Esou entlooss d'Hoer aus dem Buedem, d'Fëllung vun natierleche Faarf. Dës onerfuerecht Entdeckung gëtt elo vun de Fuerscher gepréift, a vläicht eng Roll bei der Entfaltung vun Drogen spille fir datt d'Haeregraaft ëmgeet.