Déi aktiv Site vun der Aktivitéit: Struktur, Eegeschaften. Wien entdeckt déi aktiv Site vun der Aktivitéit? Wat ass d'aktiv Site vun der Aktivitéit genannt?

Mir hunn all vun Enzymen of héieren, mä et ass onwahrscheinlech dass jiddereen vun eis grëndlech genee weess wéi dës Substanze sinn arrangéiert, a firwat se gebraucht ginn. Dësen Artikel hëlleft der Struktur an ze verstoen Funktiounen vun Enzymen of (Enzymen of) am Allgemengen, an hir aktiv Zentren besonnesch.

Geschicht Fuerschung

An 1833, franséische Chemiker Anselme Payen identifizéieren an d'Eegeschafte vun der Aktivitéit Amylas beschreiwen.

E puer Joer méi spéit, Louis Pasteur, den Ëmbau vun -Gedrénks an Alkohol mat Happ studéiert, proposéiert, datt dëse Prozess op d'Chemikalien wéinst ass dass den Happ nohuelen.

Um Enn vum XIX Joerhonnert Physiolog dohi Villi Kyune éischt de Begrëff "Aktivitéit".

Däitsch Eduard Buchner 1897 identifizéiert a beschriwwen zymase - Aktivitéit komplex dass d'Konversioun vun sucrose an Ethanol Reaktioun catalyzes. An Natur zymase am groussen Quantitéit an den Happ.

Et ass net bekannt, wéini an déi de aktiv Site vun der Aktivitéit opgemaach. Dës Entdeckung ass mam Nobelpräis ausgezeechent Chemiker Edaurdu Buchner, amerikanesche Biolog James Sumner an aner gutt-bekannte Wëssenschaftler Kaiser, deen op der Etude vun enzymatic catalysis geschafft.

Allgemeng Informatiounen iwwert Enzymen of

Réckruff datt Enzymen of - Substanze vun Protein Natur, déi Funktiounen Leeschtunge vun Organismen catalysts vu chemesche Reaktioune wunnen. Der Aktivitéit huet Portiounen déi direkt nët Deel an et huelen, de Flux vun der Reaktioun en aktiven Zentrum vun der Aktivitéit gëtt.

Hei sinn e puer vun den Eegeschafte vun Enzymen of:

1) Effizienz. Eng kleng Quantitéit vun Katalysator genuch der chemescher Reaktioun vun 10 ⁶ mol ze Boost.

2) Spezifizitéit. One Aktivitéit ass net allgemengt Katalysator vun keng Reaktioun vun der Zell. Fir Aktivitéit Spezifizitéit vun Aktioun ausgedréckt: all Aktivitéit catalyzes nëmmen een oder e puer ähnlech Reaktioune mat Législateur (de reactant fidderen), mä aner chemesch reagents fir déi selwecht Natur, kann d'Aktivitéit Schiermer gin. Zesummespill mat de passenden Législateur an der weider Beschleunegung vun der Reaktioun stellt en aktiven Zentrum vun der Aktivitéit.

3) däitlecht Aktivitéit. Der Aktivitéit Aktivitéit an der Zell ass Zaïtgeescht permanent aus niddereg ze héich.

4) Konzentratioun vu bestëmmte Enzymen of an der Zell ass net konstant an kann je der extern Konditioune variéieren. Esou Enzymen of an Biologie genannt inducible.

Klassifikatioun vun Enzymen of

A senger Struktur, kann de Enzymen of an einfach a komplex ënnerdeelt ginn. Einfach aus exklusiv vun Aminosaier Reschter, sinn komplex Net-Protein Grupp vu Substanzen. Komplex genannt coenzymes.

Vum Typ vun Aktivitéit catalysed Reaktioune ginn ënnerdeelt an:

1) Oxidoreductases (Meat redox Reaktioune).

2) Transferases (iwwerginn ze trennen Gruppe vu Atomer).

3) Lyases (cleave chemesche Obligatiounen).

4) Lipase (Verbindung Form am Reaktioune wéinst der Energie vum ATP).

5) Isomerases (uchuvstvuyut Reaktioune interconversion vun isomers).

6) Hydrolases (Meat chemesche Reaktioune vun Verdauung mat Obligatiounen).

Struktur Aktivitéit

Aktivitéit - eng komplex dräi-zweedimensional Struktur, déi haaptsächlech Aminosaier Reschter komponéiert ass. Och do ass eng prosthetic Grupp - eng Komponent vun Net-Protein Natur, verbonne mat der Aminosaier Reschter.

Enzymen of - haaptsächlech Kugelstärekéip Proteinen datt am komplex Systemer kombinéiert ginn. Wéi aner proteinaceous Substanzen, denatured sinn Enzymen of vun der Temperatur waarden oder duerch aussetzt zu puer Chemikalien. Während denaturation individuell Secteur Struktur Aktivitéit an domat d'Eegeschafte vun der aktiven Zentrum vun der Enzymen of. Trainer als Resultat, Verloschter der Aktivitéit Aktivitéit.

Catalyzed Realitéiten ass normalerweis méi kleng wéi d'Aktivitéit selwer. Déi einfachsten Aktivitéit besteet aus siechzeg Aminosaier Reschter, a seng aktiv Zentrum - nëmmen zwee.

Et gi Enzymen of Katalysator Site Aminosaier Saieren déi net vertruede sinn, an en Bio prosthetic Grupp, oder (méi oft) inorganic Urspronk - cofactor.

D'Konzept vun der aktiver Site

Nëmmen e klengen Deel vun der Aktivitéit direkt am chemesche Reaktioune Équipe. Dësen Deel vun der Aktivitéit genannt der aktiv Site. Déi aktiv Site vun der Aktivitéit - e Lipid, e puer Aminosaier Reschter oder prosthetic Grupp, déi un engem Realitéiten bent an catalyzes der Reaktioun. D'Aminosaier Reschter vun der aktiver Site kënnen zu all Aminosaier Saieren gehéieren - polare, nonpolar, reprochéiert, aromatesche uncharged.

Déi aktiv Aktivitéit Zentrum (dëst Lipid, Aminosaier Saieren an aner Substanze kapabel mat der reagents reagéiert) - de wichtegsten Deel vun der Aktivitéit, ouni dës Substanze wier Schiermer.

Typesch, huet d'Aktivitéit Protein nëmmen eng aktiv Site, mat eng oder méi ähnlech reagents obligatoresch. D'Aminosaier Reschter vun den aktiven Zentrum gemaach Waasserstoff, hydrophobic oder covalent Obligatiounen, eng Aktivitéit-Realitéiten komplex grënnen.

D'Struktur vun den aktiven Zentrum

Déi aktiv Site vun Enzymen of, einfach a komplex ass eng bluddeg oder Filet schéissen. Dës Struktur vun der aktiver Zentrum vun der Aktivitéit muss geometrically konform an electrostatically d'Realitéiten, well e Changement am Secteur Struktur vun der Aktivitéit vun der aktiver Site ofzeänneren kann.

Verbindlech an Katalysator Zentrum - Beräicher vun der aktiven Zentrum vun der Aktivitéit. Selbstverständlech, déi verbindlech Site "kontrolléiert" Realitéiten Onbedenklechkeet, an ass mat dat assoziéiert, an de Katalysator Zentrum ass direkt an der Reaktioun Équipe.

Bindender vun der aktiver Zentrum vun de Realitéiten

Fir wéi déi aktiv Site vun der Aktivitéit mat engem besonnesch reagent, verschidden Theorien goufen proposéiert verbonne ze erklären. De stäerkste populär vun hinnen - Fisher d'Theorie, et ass d'Theorie vun "gespaarten a Schlëssel". Fisher ugeholl, datt et eng Aktivitéit ass am Idealfall fir all Realitéiten an hir physesch a chemesch Eegeschaften geegent. Nodeems sech d'Équipe vun all Ännerungen net Aktivitéit-Realitéiten komplex geschéien.

Aner amerikanesch Léier - Daniel Koshland - dobäi Fisher Virgab vun der Theorie datt d'aktiv Site vun der Aktivitéit hir conformation änneren kann soulaang et net eng bestëmmte Realitéiten fit.

Der Kinetik vun enzymatic Reaktioune

Fonctiounen enzymatic Reaktioun ass studéiert Biochimie private Secteur - Aktivitéit Kinetik. Dëst besonnesch Wëssenschaft Studien vun der Reaktioune mat verschiddene Konzentratioune vun Enzymen of an dat heescht de Législateur, d'Ofhängegkeet vun der Reaktioun Taux op der Temperatur an der Zell an d'Eegeschafte vun der aktiver Site vun Enzymen of iwwert d'physesch a chemesch Parameteren vun der mëttel- jee.

Aktivitéit Kinetik bedreift Konzepter wéi Reaktioun Tarif, Aktivéierungscode Energie, Aktivéierungscode Barrière, molekulare Aktivitéit, spezifesch Aktivitéit an anerer. Puer vun dëse Konzepter betruecht ginn.

Datt et eng biologesch Reaktioun, huet sech d'reagents néideg fir e puer Energie Transfert. Dës Energie gëtt de Aktivéierungscode Energie genannt.

D'Zousätzlech vun der Aktivitéit an der reactants ze reduzéieren den Aktivéierungscode Energie. Verschidde Substanze reagéieren op ouni d'Participatioun vun Enzymen of, well den Aktivéierungscode Energie ze héich ass. D'Reaktioun Gläichgewiicht Verréckelung net mat der Zousätzlech vun der Aktivitéit.

D'Reaktioun Taux - d'Zomm vun Reaktioun Produit wossten oder an der Eenheet Zäit verschwonnen.

Ofhängegkeet vun der Reaktioun Drorakéit op Realitéiten Konzentratioun dimensionless kierperlech Quantitéit karakteriséiert - Michaelis konstant.

Molekulare Aktivitéit - d'Zuel vun de Realitéiten Molekülle datt zu eent Protein vun Aktivitéit pro Unitéit Zäit ëmgerechent ginn.