Niveau vun der Strukturorganisatioun vum Proteinmolekül oder Struktur vum Protein

D'Struktur vum Proteinmolekül ass fir 200 Joer erfuerscht. Et ass bekannt fir vill Proteine. Verschidde vun hinnen ginn synthetiséiert (zum Beispill Insulin, RNase). Déi Haaptstruktur an funktionell Eenheit vum Proteinmolekül sinn Aminosäuren. Zousätzlech zu Carboxyl- a -Amino-Gruppen, Proteinen enthalen och aner funktionnelle Gruppen, déi hir Properties bestëmmen. Dës Gruppen beinrouwen de Proteinmolekül, deen an den Ofschnëtter vum Proteinmolekül läit: d'Carboxylgruppe vun Asparaginsäure oder Glutaminsäure, d'Aminogruppe vu Lysin oder Oxylizin, d'Guanidin-Gruppe vum Arginin, d'Imidazol-Grupp vun Histidin, d'Hydroxylgruppe vun Serin a Threonin, d'Tyrosin-Phenolgruppe, d'Cystein-Sulfhydryl, d'Cystin-Disulfid- Thioester-Grupp vu Methionin, Benzellkierper vum Phenylalanin, aliphatesche Ketten vun aner Aminosäuren.

Et gi véier Stufe vun der Strukturorganisatioun vum Proteinmolekül.

Primär Struktur vum Protein. Aminosäuren am Proteinmolekül ginn zesumme mat Peptidbindungen zesummegefaasst a bilden dofir déi primär Struktur. Et hänkt vun der qualitative Zuel vun Aminosäuren, hirer Zuel an der Sequenz vun der Verbindung tëschenteneen. Déi primär Struktur vum Protein ass am meeschten vum Senger befaasst. D'Test Protein ass mat enger Léisung ditroftorbenzola (DNP) behandelt, doduerch administrativ dinitrophenyl-Protein (Protein-DNP). Méi spéit gëtt den DNP-Protein hydroliséiert, de Rescht vum Proteinmolekül an d'DNP-Aminosäure geformt. D'DNP Aminosäure ass aus der Mëschung isoléiert a gëtt hydroliséiert. D'Produkter vun der Hydrolyse sinn Aminosäure an Dinitrobenzol. De Rescht vum Proteinmolekül reagéiert mat neie Portioune vu DNP bis d'gesamten Molekül zerklappt an Aminosäuren. Op Basis vun enger quantitativer Uni vun Aminosäuren ass d'Schema vun der Primärschicht vum individuellen Protein kompiléiert. Déi primär Struktur vun Proteinen ass Insulin, Myoglobin, Hämoglobin, Glukagon a vill anerer).

Duerch d'Edman-Methode gëtt de Protein mat Phenyl-Isothiocyanat behandelt. Heiansdo gëtt proteolytesch Enzyme - Trypsin, Pepsin, Chymotrypsin, Peptidase, etc. benotzt.

Sekundär Struktur vum Protein. Wëssenschaftler vun Amerika, mat Röntgenanalyse, hunn fonnt datt Protein-Polypeptid Ketten oft an der Form vun Alpha-Helices, an heiansdo Beta-Strukturen existéieren.

Alpha-Wendel ass mat Verglach eng Scholdenspiral Trap, déi d'Funktioun vum Grad vun Aminosaier Reschter Leeschtunge. An Molekülle fibrillar Proteinen (Portraite fibroin) polypeptide Ketten ass bal komplett hat (Beta-Struktur) an an der Form vun Adelskreesser, stabiliséiert duerch Waasserstoff Obligatiounen arrangéiert.

Alpha-Wendel kann am syntheteschen polypeptides gemaach spontan ginn (dederon, Nylon), déi hunn e molekulare Gewiicht vun vu 10 bis 20 dausend. Jo. Op verschiddene Siten vum Proteinmolekül (Insulin, Hämoglobin, RNAase) gëtt d'alpha-helical Konfiguratioun vun der Peptidkette gebrach, a Spiralstrukturen aus enger anerer Form ginn geformt.

Tertiary Struktur vum Protein. D'Spiralabteiler vun der Polypeptidkette vum Proteinmolekül sinn an ënnerschiddleche Bezéiungen, déi d'tertiäre (dreidimensional) Struktur virstellen, de Volume an d'Form vum Proteinmolekül bilden. Et gëtt ugeholl datt d'tertiäre Struktur automatesch ass wéinst der Interaktioun vun Aminosäurerelikter mat Léisungsmëttelen. An dësem Fall wäerte hydrophobe Radikale am "Proteinmolekül" gezeechent ginn, hir trocken Zonen ausbilden an hydrophile Gruppen op d'Léisungsmëttel orientéieren, wat d'Bildung vun der energesch favorabel Bestätegung vum Molekül bewirkt. Dëse Prozess gëtt begleet duerch d'Bildung vun intramolekularer Obligatioun. D'tertiäre Struktur vum Proteinmolekül gëtt decidéiert fir RNAse, Hämoglobin, Lysozym Huhn Ee.

Quaternäre Struktur vum Protein. Dës Zort vun Struktur vum Proteinmolekül entstinn als Resultat vun der Associatioun vun verschiddenen Ënnertitelen an engem eenzegen komplexe Molekül. All Ënnerunit huet eng primär, sekundär a tertiäre Struktur.