Der Primärschoul Struktur vun der Protein

Protein Struktur kann duerch ee vun de véier Optiounen vertruede ginn. All Optioun huet seng eege Onofhängegkeet. Sou, gëtt et eng quaternary, ternary, Secondaire an Primärschoul Struktur vun der Protein.

Déi lescht Niveau an dëser Lëscht stellt eng linear polypeptide Kette vun Aminosaier Saieren. Aminosaier Saieren sech zesummen duerch peptide Obligatiounen. Der Primärschoul Struktur vun engem Protein ass d'einfach gefall vun der Molekülle. Vun covalent peptide Obligatiounen tëscht dem Alpha-Aminosaier Grupp vu eent Aminosaier an der Alpha-carboxyl Grupp vun anere Protein gëtt héich Stabilitéit.

An d'Équipe vun peptide Obligatiounen an d'Zellen ass éischte carboxyl Grupp ausgeléist. Nom Verbindung ass mat enger Héicht Grupp. Ongeféier déi selwecht Labo gesuergt polypeptide Synthes.

Peptide Emissioun, déi engem widderhuelen Eenheet vun der polypeptide Ketten ass huet eng Rei vun Fonctiounen. Ënner dem Afloss vun dëse Funktiounen Form net nëmmen d'Primärschoul Struktur vun der Protein. Si Afloss souwuel d'héich organisatoresch Niveau vun der polypeptide Ketten. Ënnert der Haaptrei Ënnerscheedung Fonctiounen isoléiert coplanarity (Fähegkeet vun all den Atomer, datt am peptide Grupp am selwechte Fliger abegraff sinn) mat Respekt ze substituents Ziel-N-C linkages, existéieren der Propriétéit zu 2 Resonanz Formen. Der speziell Funktiounen vun der peptide Emissioun gehéiert och d'Fähegkeet Waasserstoff Obligatiounen ze Form. Soziokulturellem all peptide vun der Grupp kann vun zwee Waasserstoff Obligatiounen mat anere Gruppen (och peptide) gemaach ginn. Mä et ginn Ausnahmen. Dozou gehéiert peptide Gruppen mat der Héicht Gruppe vu hydroxyproline oder proline. Si kann nëmmen eng Form Waasserstoff Emissioun. Dëst gëllt d'Équipe vun Protein Secondaire Struktur. Also, wou den Deel hydroxyproline oder proline ass, ass de peptide Kette liicht kromme wéinst der Tatsaach, datt et eng zweet Waasserstoff Emissioun ass dat halen wier (wéi normalerweis).

Den Numm ass aus dem Aminosaier peptide Nimm vun hinnen och gemaach. Dipeptide ginn zwee Aminosaier tripeptide - dräi, tetrapeptide - véier, an sou op. All polypeptide Kette (oder peptide) vun all Längt ass präsent N-Opluedstatioun Aminosaier, deen e Fräistouss Aminosaier Grupp an der C-Opluedstatioun Aminosaier enthält, an deem et e Fräistouss carboxyl Grupp ass.

Eegeschafte vun Proteinen.

An der Etude vun dësen awer, interesséiert Wessenschaftler an e puer Froen. D'Fuerscher gesicht allem un der Gréisst erauszefannen, bestëmmen der Form a Gewiicht vun Protein Molekülle. Et soll feststellen, dass et zimlech Erausfuerderung war. D'Schwieregkeet ass, datt d'Determinatioun vun relativ molekulare Gewiicht ze Erhéijung der kache Temperatur vun d'FAQ Léisung (wéi an aner Substanze geschitt ass) onméiglech ass, wéinst der Tatsaach, datt d'FAQ Léisungen net iwwerdecken. Eng Definitioun vun der Luucht am Aklang mat vum Afréiere Temperatur Ofbau ass exakt. Zousätzlech, jee fonnt der Proteinen am purest Form. Mä mat der Hëllef vun der entwéckelt Methoden, war et fonnt dass de molekulare Gewiicht vun 14 bis 45 dausend a méi laut.

Eent wichteg charakteristesche vun der awer ass d'fractional salting eraus. Dëse Prozess ass de Isolatioun vun Proteinen aus Léisung no der Zousätzlech vun Salz Léisungen mat verschiddene Konzentratioune.

Aner wichteg charakteristesche ass de denaturation. Dëse Prozess ass an der Nidderschlag vun Proteinen mat schwéier Metaller. Denaturation ass de Verloscht vun natierlechen Eegeschafte. Dëse Prozess ass de Konversioun vun verschidden Molekülle, zousätzlech zu der polypeptide Kette getraff. An anere Wierder, bleift der Primärschoul Struktur vun Protein während denaturation onverännert.