Protein: Struktur a Funktioun. Eegeschafte vun Proteinen

Wéi ass bekannt, Proteinen - d'Basis vun der Origine vum Liewen op eisem Planéit. No der Theorie vun Oparin-Haldane war coacervate Lëscht, aus Molekülle vun peptides, huet et der Basis vun Urspronk vun Liewewiesen ginn. Dëst ass keen Zweiwel well d'Analyse vun der intern Struktur vun all Member vun der Biomass weist, datt dës Substanzen hunn alles: Planzen, Déieren, microorganisms, souzen, Viren. A si ganz Objeten an Natur an macromolecular.

D'Nimm vun deene véier Strukturen, si sinn:

• Proteinen;
• Proteinen;
• polypeptides;
• peptides.

Protein Molekülle

Hir Zuel ass wierklech onberechenbar Passe. An dësem Fall, kënnen all d'FAQ Molekülle an zwou grouss Kategorien agedeelt ginn:

• Einfach - begräifen nëmmen vun Aminosaier e Message vun peptide Obligatiounen waren;
• komplex - Struktur an Struktur vun engem Protein sinn déi zousätzlech protolytic (prosthetic) Gruppen charakteriséiert, och genannt cofactors.

An dësem Fall, hunn d'komplex Molekülle och hir eege Klassifikatioun.

Gradation komplex peptides

1. Glycoproteins - sinn enk Protein a rechnen awer assoziéiert. D'Struktur vun der Protein prosthetic Gruppen mucopolysaccharides Ënner.
2. Lipoproteins - eng komplex Facettenaen vun Protein an Lipid.
3. Metalloproteins - als prosthetic Grupp sinn déi Metal Protonen (Eisen, Mangan, Koffer, an anerer).
4. Nucleoproteins - Feedback Protein an definitiv Saieren (DNA, RNS).
5. Fosfoproteidy - conformation vun der Protein an engem Ermächtegung vun Säin sauerem.
6. Chromoproteids - ganz ähnlech ze metalloproteins, mä en Element, dass en Deel vun der prosthetic Grupp ass ass eng faarweg komplex (rout - glycosilée, gréng - chlorophyll, an sou op).

All Grupp diskutéiert d'Struktur an Eegeschafte vun Proteinen sinn verschidden. De Funktiounen, déi se Leeschtunge, a wäert je der Zort vun Protein variéieren.

D'chemesch Struktur vu Proteinen

Vun dësem Embryone Proteinen - eng laang, masseräiche Kette vun Aminosaier Reschter spezifesch Obligatiounen genannt peptide vernetzt. Vun der Säit Strukturen Saieren fortfueren Brahmaputra - Radikaler fräigesat. Dës Struktur vun der Protein war vun E. Fischer am Ufank vun der XXI Joerhonnert entdeckt.

Méi spéit, Proteinen, Struktur an Funktioun vun Proteinen goufen am Detail studéiert. Et gouf kloer, datt d'Héicht Saieren constituting der peptide Struktur, am Ganzen 20, mä se kann also a verschiddene Weeër kombinéiert ginn. Domat der Diversitéit vun polypeptide Strukturen. Zousätzlech, an de Prozess vum Liewen an d'Ausübe vun senge Funktioune Proteinen si kënnen eng Rei vu chemesche Fraen ze rufflech. Als Resultat, änneren se der Struktur, an et ass nawell eng nei Zort vun Verbindung.

Fir d'peptide Emissioun Paus, dh, Protein Struktur vun Ketten desorganiséieren musse ganz strikt Konditiounen (Ganz héich Temperaturen, sauerem oder alkaline Katalysator) gewielt ginn. Dat ass wéinst der héich Stäerkt vun der covalent Obligatiounen am Protein, nämlech, am peptide Grupp.

Erkennen d'FAQ Struktur am Labo ass duerchgefouert der biuret Reaktioun benotzt - Effekt op polypeptide frësch Preisen hydroxide, Koffer (II). Déi komplex vun der peptide Grupp a Koffer Protonen stellt eng hell violett Faarf.

Et gi véier grondleeënd strukturell Organisatioun, all vun deem seng eege Charakteristiken vun der Struktur vu Proteinen huet.

Niveau vun Organisatioun: d'Primärschoul Struktur

Wéi uewen ernimmt, d'peptide - ouni hinnen eng Rei vu Aminosaier Reschter mat inclusions, Co-Enzymen of, oder. Sou dat Opruff der Primärschoul Struktur vun der Protein, wat natierlech ass, natierlech, ass dat de richtege Aminosaier Saieren vun peptide Obligatiounen waren, an näischt anescht. Dat ass, d'polypeptide linear Struktur. An dësem bestëmmte Struktur vun de Proteinen vun dëser Zort - an dass dës Kombinatioun vun Saieren ass wichteg fir d'Leeschtungsfähegkeet vun Funktiounen vun d'FAQ Protein. Dank dës Funktiounen ass méiglech net nëmmen peptide ze identifizéieren, awer och d'Eegeschafte an der Roll vun engem ganz neien, wéi nach undiscovered zu Viraus. Beispiller vun peptides natierlech primär Struktur mussen, - Insulin, pepsin, chymotrypsin, an anerer.

Lycée conformation

Struktur an Eegeschafte vun Proteinen an dëser Kategorie variéieren bësse. Esou kann eng Struktur am Ufank op der Natur gemaach ginn oder wéini Primärschoul hydrolysis steiwe, Temperatur oder aner Konditiounen deen.

Dëst conformation huet dräi Zorten:

1. Glat, regelméisseg, stereoregular coils vum Aminosaier Reschter gebaut dass ronderëm de Kär Verbindung Achs Mauer sinn. Nëmmen zesummen ofgehalen duerch Waasserstoff Obligatiounen geschitt tëscht Sauerstoff Grupp vu eent peptide an Wéinst Waasserstoff. Hellef ass d'Struktur richteg wéinst der Tatsaach, datt de Client all 4 Niveau gläichméisseg widderholl. Esou enger Struktur kann béid lénks-Aufgab an pravozakruchennoy ginn. Mee am meeschte bekannt Proteinen dextrorotatory isomer predominates. Esou conformation ass Alpha-Strukturen genannt.
2. Der Zesummesetzung a Struktur vun de folgenden Typ Protein Ënnerscheed aus dem virdrun eent an datt de Waasserstoff Obligatiounen sinn net tëscht dem stoe Säit vun Säit op ee Ofwiersäit vun de Rescht vun der Protein an tëscht méi geläscht, Hellef bei engem genuch grousser Distanz gemaach. Fir dës Grond, gëtt déi ganz Struktur méi undulating, gestierzt Schlaang polypeptide Ketten. Et ass eng Fonktioun, datt Protein ginn soll. D'Struktur vun der Aminosaier Saieren vun der Säitelinn soll als déi vun glycine oder alanine als kuerz ginn, zum Beispill. Dës Zort vun Secondaire conformation ass fir seng Konterstäerkt Beta-Blieder genannt zesummen néitplättercher wann d'Équipe vun de globale Struktur.
3. Gehéiert zu der drëtter Typ Protein Struktur wéi d'Biologie ADR komplex raznorazbrosannye, unordered Fragmenter dass keen stereoregularity a konnt d'Struktur ënnert dem Afloss vun externen Konditiounen ze änneren.

Beispiller vu Proteinen Secondaire Struktur vun Natur mussen, ass net bekannt.

Secteur Educatioun

Dëst ass eng zimlech komplex conformation, dass den Numm "globule". Wat ass e Protein? D'Struktur vun et baséiert op de Secondaire Struktur, mä dobäi nei Zorte vu Interaktiounen tëschent den Atomer vun Gruppen, an der ganzer Protein klappt wéi, guidéiert der Tatsaach sou, dass d'hydrophilic Gruppen hunn an globules an hydrophobic ënner gouf - aus.

Dëst erkläert d'Vitesse vun der Protein Protein am Waasser colloidal Léisungen. Wat sinn d'Zorte vu Interaktiounen do sinn?

1. Waasserstoff Obligatiounen - bleift onverännert tëscht dem selwechten Deeler wéi am Secondaire Struktur.
2. D'hydrophobic (hydrophilic) Interaktioun - féiere wann am Waasser polypeptide opgeléist.
3. Ionic Attraktioun - raznozaryazhennymi tëscht Aminosaier Reschter (radikal) Gruppe gemaach.
4. Covalent Interaktiounen - cysteine Molekülle, oder éischter, hir Schwänz - kann tëscht dem spezifeschen saierzege Siten gemaach ginn.

Also, kann der Zesummesetzung a Struktur vun Proteinen engem Secteur Struktur mussen als wéinst verschidden Zorte vu chemesche Interaktiounen globules polypeptide Ketten gewalzt an an, engersäits an fusionéierte seng conformation beschriwwe ginn. Beispiller vun esou peptides: fosfoglitseratkenaza, tRNA, Alpha-keratin, Seidewiever fibroin, an anerer.

D'quaternary Struktur

Dëst ass ee vun de schwieregste vun der globules, déi Proteinen Form. D'Struktur a Funktioun vun Proteinen vun esou engem Plan ass ganz villsäiteger a spezifesch.

Wat ass dat conformation? Et ass e puer (heiansdo Dosende) vun grouss a kleng polypeptide Ketten, déi onofhängeg vun all anere gemaach ginn. Mä dann, wéinst der selwechter Interaktiounen, datt mer fir de Secteur Struktur vun dësen peptides considéréiert ginn Mauer an intertwined. Sou komplex conformational globules kritt datt Metal Atomer, an Lipid Gruppen, a rechnen enthale kënnen. Beispiller vun esou Proteinen: DNA polymerase, Tubak Virus Enveloppe Protein, glycosilée, an anerer.

All peptide Strukturen mir hunn hir eege Methoden vun Identifikatioun am Labo diskutéiert hunn, baséiert op aktuell Méiglechkeeten vun benotzt chromatography, centrifugation, Elektronen an opteschen microscopy an héich Computer Technologien.

Funktiounen

D'Struktur a Funktioun vun Proteinen ass enk mat all aner soll. Dat ass, all peptide spillt eng Roll déi eenzegaarteg an spezifesch ass. Et sinn och déi, déi kënnen sinn vun engem liewege Zell, e puer wichteg Transaktiounen ze Leeschtunge. Mee et kann Géigemesuren ginn als Basis Funktiounen vun d'FAQ Molekülle an de Kierper vun liewege Wiesen ze auszedrécken:

1. Suergt Verkéier. Celled Organismen oder organelles, oder verschidden Zorte vun Zellen si kapabel vun Bewegung, Schnëtt, Bewegungen. Dëst Protein ass gëtt, vun hirer Struktur vun de Motor Staatsapparat administrativ Deel: cilia, flagella, cytoplasmic Membran. Wa mir iwwert d'Onméiglechkeet fir Verleeen vun der Zellen schwätzen, kann de Proteinen ze hir Reduktioun (myosin Fleesch) bäidroen.
2. Muss oder Backupsatellit Funktioun. Et ass eng Heefung vu Protein Molekülle an oocytes, Embryonen geholl an Planz Some fir déi weider llt vermësst nährstoffaarme Buedem. Op Rëss vun der peptides produzéiere Aminosaier Saieren a biologically aktiv Substanzen, déi fir normal Entwécklung Liewensstandard Organismen néideg sinn.
3. Der Energie Funktioun. Ausser Kuelenhydrater Kräften de Kierper kann a Proteinen produzéiere. Am Zerfall vun 1 g vun peptide 17,6 Wandjann nëtzlech Energie a Form vun Adenosintriphosphat (ATP) lancéiert, déi op wichteg Prozesser ass ass.
4. Signal an reglementaresche Funktioun. Et besteet zu virsiichteg Iwwerwachung vun Dräierkoalitioun Prozesser zügeg an der Transmissioun vun Signaler vun Zell zu Otemschwieregkeeten, vun hinnen un den Autoritéiten, aus der läscht op de System an esou op. Eng typesch Beispill ass Insulin, déi strikt d 'Zuel vun Bluttzocker ass records.
5. Receptor Funktioun. Et ass vun den Operateur der conformation vun der peptide mat eng Säit vun der Membran an genéiert Wéinst Enn Restrukturatioun erreecht. Wann dat geschitt, an d'Signal Transmissioun an d'Informatiounen néideg. Meeschte vun dëse Proteinen sinn am cytoplasmic Membran vun Zellen Ënnerbewosstsinn an üben eng strikt Kontroll iwwer all vum Material laanschtgoungen weess. iwwerrasche dir och zu der chemescher a kierperlech Ännerungen an der Ëmwelt.
6. Transport Funktioun vun der peptides. Et ass duerchgefouert obwuel Proteinen an Fernsehn Proteinen. Hir Roll ass kloer - transparent wënschenswäert Molekülle op d'Siten mat engem niddereg Konzentratioun vum héich Deeler. Eng typesch Beispill ass den Transport vu Sauerstoff a Kuelendioxid aus der Uergel an Stoffer vun d'FAQ glycosilée. Si hunn erreecht och der Liwwerung vun awer mat engem niddereg molekulare Gewiicht duerch d'Membran an der Zell.
7. Struktur Funktioun. Eent vun de wichtegste vun deenen déi Protein stécht. D'Struktur vun Zellen an hir organelles ass peptides gëtt. Si sinn ähnlech zu der Rumm definéieren Form a Struktur. Zousätzlech, ënnerstëtzen se och ass, an änneren, wann néideg. Dofir, fir de Wuesstem an d'Entwécklung vun all Organismen essentiel Proteinen an der Ernährung wunnen. Esou peptides och elastin, tubulin, collagen, actin, an aner keratin.
8. De Katalysator Funktioun. Hirem leeschtungsfäheg Enzymen of. Vill a variéiert, Boost si der all chemesch a biochemical Reaktioune am Kierper. Ouni hir Participatioun, gewéinlech Apple am Mo nëmmen un Dagesliicht erbléckt fir zwee Deeg hätt kënnen, ass et wahrscheinlech op der selwechter Zäit ze béien. Ënnert der Aktioun vun catalase, peroxidase an aner Enzymen of, hëlt dëse Prozess Plaz an zwou Stonnen. Am Allgemengen, ass et merci fir dës Roll, Protein anabolism an catabolism ass duerchgefouert, dat heescht, Plastik an Energie ukuerbelt.

D'Schutzmoossnamen Roll

Et gi verschidden Zorte vu Geforen, aus deenen Proteinen entworf ginn de Kierper ze schützen.

Éischtens, chemesch Attack Haim reagents, Gaser, Molekülle, Substanze verschiddene Spektrum vun Aktiounen. Peptides sinn konnt mat hinnen an engem chemesche Reaktioun ze engagéieren, an eng Gefor Form Ëmwandlung oder einfach neutralizing.

Zweet, déi kierperlech Gefor aus dem gudde Meter - wann d'FAQ zu Zäit fibrinogen net an fibrin um Site vun Verletzung transforméiert ginn ass, gesäit d'Blutt net curdle, an domat gëtt Baustau geschéien. Dann, op de Géigendeel, brauch et plasmin peptide kapabel denken Bluddung an patency vun der pompelen restauréiert.

Drëttens, d'Gefor vun excellence. Struktur a Wäert vun de Proteinen déi immun Ofwier Form, sinn extrem wichteg. Antibodies, immunoglobulins, interferons - sinn all wichteg an bedeitend Elementer vun der lymphatic an immun Systemer. All auslännesch Deelchen, béiswëlleg Protein, dout Zellen oder en Deel vun der ganzer Struktur ass zu enger onmëttelbarer Enquête vun der peptide Facettenaen deen. Dowéinst kann eng Persoun selwer, ouni d'Hëllef vun Drogen all Dag selwer aus Krankheet ze schützen an einfach Viren.

physikalesch Eegeschaften

D'Struktur vun der Protein Zellen ass ganz spezifesch an hänkt op der Funktioun. Mä d'physikalesch Eegeschafte vun peptides sinn ähnlech a kënnen zu de folgende Charakteristiken reduzéiert ginn.

1. Gewiicht Molekülle - bis 1000000 Daltons.
2. An meng Léisung Form colloidal System. Et Struktur duerfir Vitesse ass kapabel op der Aciditéit vun der mëttel- variéieren jee.
3. Wéini onzefridden Konditiounen ausgesat (Stralung, sauerem oder Buvette, Temperatur, etc.) sinn gebass a aneren Niveauen conformations ze plënneren, i.e. denature. Prozess zu 90% vun Fäll irreversibel. Mä et ass eng Verréckelung ëmgedréint - renaturation.

Dëst Basis Eegeschafte vun kierperlech Charakteristiken vun der peptides.